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Enzimas y concentración de sustrato

Cree una curva de saturación registrando directamente la velocidad inicial para cada concentración de sustrato.

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    Cree una curva de saturación registrando directamente la velocidad inicial para cada concentración de sustrato. También puedes experimentar con los números y controles a continuación.

    Ciencias de la vida, Metabolismo, Fisiología vegetal / Principios y exploración

    Enzimas y concentración de sustrato: principios y exploración

    La velocidad de una reacción enzimática no aumenta infinitamente al mismo ritmo, incluso si el sustrato aumenta continuamente. Compare las curvas de saturación cambiando la concentración del sustrato, la cantidad de enzima y las condiciones competitivas del inhibidor. Distinguir entre la velocidad máxima de reacción y la concentración de sustrato a la que se alcanza la mitad de esa velocidad permite interpretar los cambios en la cantidad de enzima y la inhibición competitiva.

    ¿Cómo funciona?

    La cantidad de enzima es proporcional a la Vmax. La inhibición competitiva aumenta el Km aparente manteniendo la Vmax para la misma cantidad de enzima.

    Relación clave

    v = Vmax[S] / (Km(1+[I]/Ki)+[S])

    Prueba esta investigación

    1. El sustrato naranja ocupa el sitio activo de la enzima verde. Compare la cuota de mercado y la velocidad inicial. La imagen combinada es una representación explicativa de la proporción estadística.
    2. Cree una curva de saturación ejecutando y registrando directamente las velocidades iniciales en concentraciones de sustrato de 0, 1, 2, 4, 8 y 16. Todos los números son valores relativos virtuales.
    3. Fijar la concentración del sustrato y comparar duplicando la cantidad de enzima o añadiendo inhibición competitiva de [I]=Ki.

    Interpretación de resultados

    Si no hay inhibidor y [S]=Km, ¿cuál es la velocidad inicial?

    Si pones [S]=Km en v=Vmax[S]/(Km+[S]), v=Vmax/2. Inhibición competitiva donde [I]=Ki duplica el Km aparente y no cambia la Vmax.

    Supuestos y limitaciones

    Es un modelo de velocidad inicial de Michaelis-Menten que utiliza valores relativos virtuales. Vmax=10×cantidad relativa de enzima, los parámetros enzimáticos reales no han sido confirmados. No aborda el agotamiento del sustrato, las reacciones adversas, la reducción de la tasa con el tiempo, la temperatura, la desnaturalización o la inhibición no competitiva. 4 s es el período de producción de observación combinado y no el tiempo de medición de la tasa de acumulación de producto.