Significado y funcionamiento
Enzima es un catalizador biológico que reduce la barrera de activación para una reacción. Cuando la cantidad de enzima es constante, existe un límite a la cantidad de sustrato que puede ser procesado simultáneamente.
En concentraciones de sustrato bajas, aumentar la concentración de sustrato produce un incremento significativamente mayor en la velocidad de reacción. Sin embargo, un mayor aumento en la concentración de sustrato tiene un efecto menor en las regiones donde los sitios de unión de la enzima están en gran medida ocupados.
Relaciones y condiciones de validez
El modelo de Michaelis-Menten se describe como v=Vmax[S]/(Km+[S]). La inhibición competitiva aumenta el Km aparente, pero mantiene el Vmax sin cambios a una concentración de sustrato suficientemente alta.
Esta ecuación se aplica bajo condiciones como la medición de la velocidad inicial y una aproximación de estado estacionario. No todos los enzimas siguen esta curva, y no todos los inhibidores actúan de manera competitiva.
Qué observar en la simulación
La cantidad de enzima es proporcional a la Vmax. La inhibición competitiva aumenta el Km aparente manteniendo la Vmax para la misma cantidad de enzima.
Este modelo de velocidad inicial de Michaelis-Menten usa valores relativos simulados, con Vmax=10×cantidad relativa de enzima; no se han establecido parámetros enzimáticos reales. Se omiten el agotamiento del sustrato, las reacciones inversas, la disminución de velocidad con el tiempo, la temperatura, la desnaturalización y la inhibición no competitiva. Los 4 s visualizan la unión y no son un período de medición de acumulación de producto.
Relaciones y símbolos clave
v = Vmax[S] / (Km(1+[I]/Ki)+[S])
| Símbolo | Significado | Unidad |
|---|---|---|
| [S] | Concentración de sustrato | Concentración |
| Km | Concentración de sustrato para una velocidad de Vmax/2 | Concentración |
| Vmax | Velocidad máxima de reacción para la cantidad de enzima dada | concentración/tiempo |
Ejemplo resuelto
Si no hay inhibidor y [S]=Km, ¿cuál es la velocidad inicial?
Si pones [S]=Km en v=Vmax[S]/(Km+[S]), v=Vmax/2. Inhibición competitiva donde [I]=Ki duplica el Km aparente y no cambia la Vmax.
Errores frecuentes
- Incluso cuando se añade continuamente sustrato después de alcanzar la saturación, la velocidad no se vuelve infinitamente grande para la misma enzima.