概念と仕組み
酵素は、反応の活性化障壁を下げるための生物学的触媒です。酵素の量を一定に保つと、同時に処理できる基質には限界があります。
低濃度での基質濃度を増やすと、反応速度が著しく増加します。しかし、さらに基質濃度を増やすと、酵素の結合部位が大部分占拠されている領域では、その効果は小さくなります。
関係式と成立条件
Michaelis–Mentenモデルは、v=Vmax[S]/(Km+[S])という式で表されます。競合阻害は、十分な基質濃度で、Vmaxが変化しないように、見かけのKmを増加させます。
この式は初速度の測定や定常状態近似など、特定の条件で適用されます。全ての酵素が同じ曲線に従うわけでも、全ての阻害剤が競争的に作用するわけでもありません。
仮想実験で読み取る変化
酵素量はVmaxに比例します。競争的阻害は一見Kmを増やし、同じ酵素量のVmaxは維持されます。
仮想的な相対値を使うミカエリス・メンテン初速度モデルです。Vmax=10×酵素の相対量で、実際の酵素パラメータは確認していません。基質の枯渇、逆反応、時間に伴う速度低下、温度、変性、非競争的阻害は扱いません。4 sは結合を観察する演出区間で、生成物の蓄積速度を測る時間ではありません。
重要な関係式と記号
v = Vmax[S] / (Km(1+[I]/Ki)+[S])
| 記号 | 意味 | 単位 |
|---|---|---|
| [S] | 基質濃度 | 濃度 |
| Km | 反応速度がVmax/2となる基質濃度 | 濃度 |
| Vmax | 一定の酵素量における最大反応速度 | 濃度/時間 |
例で確かめる
阻害剤がなく、[S]=Kmであれば初期速度は？
v=Vmax[S]/(Km+[S]) に [S]=Km を入れると v=Vmax/2 です。 [I]=Kiの競争的阻害は見た目Kmを2倍にしてVmaxは変えません。
よくある誤解
- 飽和状態に達した後も、継続的に基質を追加しても、同じ酵素に対して反応速度は無限大にはならない。