生命科学，代谢，植物生理学 / 原理与探索
酶与底物浓度实验解说
酶反应的速度并非在持续增加，即使底物持续增加。通过改变底物浓度、酶的量以及竞争性抑制剂条件，比较饱和曲线。通过区分最大反应速率与达到最大反应速率一半的底物浓度，可以解释酶量的变化以及竞争性抑制的影响。
它是怎么工作的？
酶的量与 Vmax 成比例。竞争性抑制会增加其等效 Km 值，同时保持相同酶量的 Vmax。
关键关系
v = Vmax[S] / (Km(1+[I]/Ki)+[S])
尝试这个实验
- 橙色底物占据了绿色酶的活性位。比较市场份额和初始速度。 结合的图像是对统计份额的解释性呈现。
- 通过直接运行并记录在 0, 1, 2, 4, 8, 和 16 的底物浓度下的初始速度，生成饱和曲线。所有数值均为虚拟的相对值。
- 保持底物浓度不变，通过增加酶的量，或添加竞争性抑制剂 [I]=Ki，进行比较。
解读您的结果
无抑制剂，且 [S] = Km，则初始反应速率是多少？
如果将 [S]=Km 放入 v=Vmax[S]/(Km+[S])，则 v=Vmax/2。 竞争性抑制，当 [I]=Ki 时， 假定 Km 翻倍，且 Vmax 不变。
假设与限制
这个迈尔斯-门捷夫的初始速率模型使用模拟的相对值，其中 Vmax = 10 × 相对酶量；实际酶参数尚未确定。 反应物消耗、逆反应、随时间推移速率降低、温度引起的变性以及非竞争性抑制均未包含。 4 秒的间隔用于可视化结合，并非用于测量产物积累速率。