意义与机制
酶是一种生物催化剂，它降低了反应的活化能。当酶的量保持不变时，可以同时处理的底物量存在上限。
在低浓度底物条件下，增加底物浓度会导致反应速率显著增加。然而，进一步增加底物浓度，在酶结合位点大部分被占据的区域，则效果减小。
关系与条件
米氏模型为 v=Vmax[S]/(Km+[S])。竞争性抑制会增大表观 Km，而底物充足时趋近的 Vmax 保持不变。
这个方程适用于诸如初始速率测量以及稳态近似等条件。并非所有酶都遵循这条曲线，也不是所有抑制剂都以竞争性方式起作用。
观察实验中需要注意的事物
酶的量与 Vmax 成比例。竞争性抑制会增加其等效 Km 值，同时保持相同酶量的 Vmax。
这个迈尔斯-门捷夫的初始速率模型使用模拟的相对值，其中 Vmax = 10 × 相对酶量；实际酶参数尚未确定。 反应物消耗、逆反应、随时间推移速率降低、温度引起的变性以及非竞争性抑制均未包含。 4 秒的间隔用于可视化结合，并非用于测量产物积累速率。
关键关系与符号
v = Vmax[S] / (Km(1+[I]/Ki)+[S])
| 符号 | 含义 | 单位 |
|---|---|---|
| [S] | 底物浓度 | 浓度 |
| Km | 底物浓度，为 Vmax/2 | 浓度 |
| Vmax | 给定酶的最高反应速率 | 浓度/时间 |
工作实例
无抑制剂，且 [S] = Km，则初始反应速率是多少？
如果将 [S]=Km 放入 v=Vmax[S]/(Km+[S])，则 v=Vmax/2。 竞争性抑制，当 [I]=Ki 时， 假定 Km 翻倍，且 Vmax 不变。
常见误解
- 即使在酶达到饱和后，持续添加底物，反应速率也不会无限增大。