意義與機制
酵素是一種生物催化劑，它降低了反應的活化能。當酵素的量保持不變時，可以同時處理的受質量存在上限。
在低濃度受質條件下，增加受質濃度會導致反應速率顯著增加。然而，進一步增加受質濃度，在酵素結合位點大部分被佔據的區域，則效果減小。
關係與條件
米氏模型為 v=Vmax[S]/(Km+[S])。競爭性抑制會增大表觀 Km，而受質充足時趨近的 Vmax 保持不變。
這個方程適用於諸如初始速率測量以及穩態近似等條件。並非所有酵素都遵循這條曲線，也不是所有抑制劑都以競爭性方式起作用。
觀察實驗中需要注意的事物
酵素量與 Vmax 成正比。競爭性抑制會增加表觀 Km，同一酵素量下的 Vmax 維持不變。
這是採用虛擬相對值的米氏初速模型。Vmax=10×酵素相對量，尚未核實真實酵素的參數。不涵蓋受質耗盡、逆反應、速率隨時間下降、溫度、變性及非競爭性抑制。4 s 是呈現結合狀態的觀察時段，並非測量產物累積速率的時間。
關鍵關係與符號
v = Vmax[S] / (Km(1+[I]/Ki)+[S])
| 符號 | 含義 | 單位 |
|---|---|---|
| [S] | 受質濃度 | 濃度 |
| Km | 受質濃度，為 Vmax/2 | 濃度 |
| Vmax | 給定酵素的最高反應速率 | 濃度/時間 |
透過範例確認
無抑制劑，且 [S] = Km，則初始反應速率是多少？
將 [S]=Km 代入 v=Vmax[S]/(Km+[S])，可得 v=Vmax/2。[I]=Ki 時，競爭性抑制使表觀 Km 變為 2 倍，而 Vmax 不變。
常見誤解
- 即使在酵素達到飽和後，持續新增受質，反應速率也不會無限增大。